Qual è la struttura degli anticorpi di base?

La struttura di base dell’anticorpo è una molecola proteica a forma di Y con due catene di polipeptidi pesanti e due leggeri. Si può visualizzare la struttura dell’anticorpo Y analizzata come una V in piedi su una L minuscola con una linea sul bordo esterno e parallela al V. La L minuscola, nota come regione Fc dell’anticorpo, include le due pesanti catene polipeptidiche , che si arrampicano verso l’alto per formare la V, o la regione Fab. Le linee interne della V sono le estremità delle catene pesanti, mentre le linee esterne sono le catene polipeptidiche leggere.

Un anticorpo, o immunoglobulina, è una proteina prodotta dalle plasmacellule nel corpo. Il sistema immunitario utilizza anticorpi per riconoscere antigeni trovati in oggetti estranei ostili, come batteri e virus, e sbarazzarsi di loro. Ogni anticorpo viene prodotto in reazione ad un antigene specifico trovato sugli invasori stranieri.

Per quanto riguarda la struttura dell’anticorpo, le estremità superiori di entrambi i gruppi di catene nella regione Fab sono conosciute come il sito di legame dell’antigene. Questi siti di legame sono l’area di maggiore variazione tra due tipi di anticorpi. Questo perché l’anticorpo utilizzerà i siti di legame per attaccarsi all’antigene che è stato progettato per il bersaglio.

Le estremità delle catene leggere possono essere classificate come kappa o lambda nei mammiferi, mentre i vertebrati inferiori hanno anche una forma iota. Il trucco pesante della catena determina la sottoclasse degli anticorpi. Queste catene pesanti possono variare in dimensioni e composizione. Alcuni sono composti da circa 450 aminoacidi mentre altri ne contengono circa 550.

La punta di ciascun tipo di anticorpo è composta da circa 110 a 130 amminoacidi. Questi suggerimenti sono suddivisi in due regioni. La regione ipervariabile (HV) contiene la variazione più ampia di aminoacidi, mentre la regione di struttura (FR) è più costante e stabile. La regione HV stabilisce un contatto diretto con l’antigene. Questo è il motivo per cui viene talvolta indicato come regione determinante complementare (CDR).

Mentre l’estremità superiore della struttura dell’anticorpo si lega all’antigene, la regione Fc, nota anche come regione cristallizzabile del frammento, determina come l’anticorpo tratti l’antigene. Ciò significa che l’anticorpo può regolare e stimolare una risposta immunitaria adeguata. Le regioni costanti possono essere suddivise in cinque classi di isotipi: Immunoglobulina M (IgM), Immunoglobulina G (IgG), Immunoglobulina E (IgE), Immunoglobulina D (IgD) e Immunoglobulina A (IgA). La composizione della regione costante di ciascun isotipo è identica.